Ветеринарный энциклопедический словарь
"ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ"

ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ , глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека, являющиеся носителями осн. массы антител . По сравнению с др. белковыми фракциями сыворотки Крови (альбумины, а- и B-глобулины) Г.-г. обладают наименьшей электрофоретич. подвижностью.

Г.-г. представляют собой группу белков с близкими физико-химич. свойствами, в состав к-рых входят также углеводы. В то же время Г.-г. неоднородны по мол. м. и химич. составу. Методом электрофореза установлено, что содержание Г.-г. в сыворотке крови составляет (в % к общему кол-ву сывороточных белков): у лошади 18—26; кр. рог. скота 14—35; овцы 15—30; свиньи 12—30; собаки 10— 25: кролика 8—20; курицы 16—30; крысы 6—15; мыши 10—15; карповых рыб 2 — 10. Содержание Г.-г. зависит также от возраста, пола, породы, физиол. состояния животного и др. факторов. Новорождённые [Новорожденные] телята не содержат в крови Г.-r., они получают их с первой порцией молозива матерей. Кол-во Г.-г. в крови увеличивается при патол. процессах. Накопление Г.-г. происходит также после иммунизации животных.

Г.-г., являющиеся носителями антител, наз. иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 осн. классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Их молекулы построены из двух лёгких [легких] и двух тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей. Лёгкие [Легкие] цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими, тяжёлые [тяжелые] — специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей, физико-химнч. свойствам (мол. м. и констант седиментации) и антигенной специфичности.

Осн. массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Ок. 90% антитоксинов , противобактериальных и противовирусных антител относится к классу IgG, их мол. м. 150000—160000, константа седиментации 7 S. IgM, имеющие мол. м. 900000—1000000, константу седиментации 19 S, составляют 10% антител, образуются на более ранних стадиях иммунной реакции. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты. IgE составляют антитела, участвующие в аллергич. реакции. При расщеплении протеолитич. ферментами молекула иммуноглобулина распадается на 3 части: два одинаковых фрагмента (они сохраняют способность к связыванию с антигеном) и одни фрагмент, способствующий прохождению иммуноглобулинов через биол. мембраны. Участки молекулы, осуществляющие связывание антитела с активным центром антигена, образованы N-концевыми отрезками тяжёлых [тяжелых] и лёгких [легких] цепей.

Для получения Г.-г. применяют спиртовой, солевой, риваноловый, эфирно-спиртовой методы, а также осаждение их солями тяжёлых [тяжелых] металлов и выделение при помощи ионообменных смол и др. Г.-г. получают из донорской или плацентарной крови, а специфич. Г.-г. выделяют из сывороток животных, иммунизированных соответствующими антигенами.

Г.-г. используют для профилактики и лечения инфекционных болезней животных: сибирской язвы, чумы и рожи свиней, болезни Ауески и ящура, а также жел. -киш. болезней телят и поросят и др. Г.-г. выпускают в СССР в виде 10%-ного р-ра, вводят его внутримышечно.

Лит.: Балашенко С. Г., Урбан В. П., Иммунные глобулины в ветеринарии. Минск, 1972; Незлин Р. С., Строение и биосинтез антител, М., 1972.